Homologimodeller kan også bruges til at identificere subtile forskelle mellem relaterede proteiner, som ikke alle er blevet løst strukturelt . For eksempel blev metoden brugt til at identificere kationbindingssteder på Na+/K+ ATPase og til at foreslå hypoteser om forskellige ATPasers bindingsaffinitet.
Hvad bruges homologimodeller til?
Homologimodellering er en af beregningsmetoderne til forudsigelse af strukturer, der bruges til at bestemme protein 3D-struktur ud fra dets aminosyresekvens. Det anses for at være den mest nøjagtige af beregningsmetoderne til forudsigelse af struktur. Den består af flere trin, der er ligetil og nemme at anvende.
Hvad er homologimodellering, og hvorfor er det nødvendigt?
Homologimodellering opnår den tredimensionelle struktur af et målprotein baseret på ligheden mellem skabelon- og målsekvenser, og denne teknik viser sig at være effektiv, når det kommer til at studere membranproteiner, der er svære at krystallisere ligesom GPCR, da det giver en højere grad af forståelse af …
Hvordan laver man en homologimodel?
der er flere trin involveret i homologimodelleringen
- skabelonvalg ved hjælp af din målsekvens. Til dette formål kan du lave BLASTp-søgning mod alle tilgængelige proteinstrukturer (PDB'er). …
- Justering af skabelon og målsekvens. …
- Kvaliteten af din model. …
- Forfiningaf din model i overensstemmelse hermed.
Hvad gør en god homologimodellering?
Hvis vi definerer en "meget vellykket homologimodel" som en, der har <=2 Å rmsd fra den empiriske struktur, så skal skabelonen have >=60 % sekvensidentitet med målet for en succes sats >70 %. Selv ved høje sekvensidentiteter (60 %-95 %) har så mange som én ud af ti homologimodeller en rmsd >5 Å vs.
